Os pesquisadores usaram engenharia intracelular para produzir catalisadores sólidos híbridos para fotossíntese artificial usando cristais de proteínas. Estes catalisadores, criados através de bactérias geneticamente modificadas, são altamente ativos, duráveis e ecológicos, abrindo caminho para uma nova abordagem na imobilização de enzimas.
Pesquisadores da Tokyo Tech demonstraram que a engenharia intracelular é uma forma eficaz de criar cristais de proteínas funcionais com propriedades catalíticas promissoras. Ao aproveitar bactérias geneticamente modificadas como uma plataforma de síntese verde, os pesquisadores produziram catalisadores sólidos híbridos para síntese… Fotossíntese. Esses catalisadores apresentam alta atividade, estabilidade e durabilidade, destacando o potencial da abordagem inovadora proposta.
Os cristais de proteína, assim como os cristais comuns, são estruturas moleculares bem organizadas que possuem diversas propriedades e enorme potencial de personalização. Eles podem ser sintetizados naturalmente a partir de materiais encontrados nas células, o que não só reduz significativamente os custos de síntese, mas também reduz o seu impacto ambiental.
Embora os cristais de proteínas sejam catalisadores promissores porque podem hospedar várias moléculas funcionais, as técnicas atuais permitem apenas a ligação de pequenas moléculas e proteínas simples. Assim, é necessário encontrar maneiras de produzir cristais de proteínas contendo enzimas naturais e moléculas funcionais sintéticas para utilizar todo o seu potencial para imobilização enzimática.
Neste contexto, uma equipe de pesquisadores do Instituto de Tecnologia de Tóquio (Tokyo Tech) liderada pelo professor Takafumi Ueno desenvolveu uma estratégia inovadora para a produção de catalisadores híbridos de estado sólido baseados em cristais de proteínas. Conforme descrito em seu artigo publicado em Nanomensagens 12 de julho de 2023 Sua abordagem combina engenharia simples e na célula no laboratório Processo de produção de catalisadores para fotossíntese artificial.
Ilustração da pesquisa. Fonte da imagem: Professor Takafumi Ueno, Instituto de Tecnologia de Tóquio
O bloco de construção do catalisador híbrido é um monômero de proteína derivado de A vírus Que está aflito Bombyx mori bicho-da-seda. Os pesquisadores inseriram o gene que codifica essa proteína Escherichia coli Bactérias, onde os monômeros produzidos formaram trímeros, que, por sua vez, se reúnem espontaneamente em cristais poliédricos estáveis (PhCs) ligando-se uns aos outros através da hélice alfa N-terminal (H1). Além disso, os pesquisadores introduziram uma versão modificada do gene formato desidrogenase (FDH) de A. Classificar Levedura em bactérias coli Genoma. Este gene fez com que as bactérias produzissem enzimas FDH com terminais H1, levando à formação de cristais híbridos H1-FDH dentro das células.
A equipe extraiu os cristais híbridos de bactérias coli Bactérias através de sonicação, centrifugação gradiente e imersão em uma solução contendo um fotossensibilizador sintético chamado eosina Y (EY). Como resultado, os monômeros proteicos, que foram geneticamente modificados de modo que seu canal central pudesse hospedar a molécula de eosina Y, facilitaram a ligação estável de EY ao cristal híbrido em massa.
Através deste processo engenhoso, a equipe conseguiu produzir catalisadores EY·H1-FDH@PhC altamente ativos, recicláveis e termicamente estáveis que podem converter dióxido de carbono (CO).2) para formatar (HCOO–) quando exposto à luz, simulando o processo de fotossíntese. Além disso, mantiveram 94,4% da sua atividade catalítica após a imobilização em comparação com a da enzima livre. “A eficiência de conversão do cristal híbrido proposto foi muito maior do que a dos compostos relatados anteriormente para fotossíntese artificial enzimática baseada em FDH”, destaca o professor Ueno. “Além disso, o PHC híbrido permaneceu no estado sólido de agregação de proteínas após apresentar ambos Na Vivo E no laboratório processos de engenharia, demonstrando a notável capacidade de cristalização e forte plasticidade dos PCCs como andaimes encapsulados.
No geral, este estudo mostra o potencial da bioengenharia para facilitar a síntese de materiais funcionais complexos. “Uma combinação de Na Vivo E no laboratório As tecnologias de encapsulamento de cristais de proteínas provavelmente fornecerão uma estratégia eficiente e ecologicamente correta para pesquisas nas áreas de nanomateriais e fotossíntese artificial”, conclui o professor Ueno.
Esperamos certamente que estes esforços nos levem a um futuro mais verde!
Referência: “Engenharia de cristais de proteína intracelular em catalisadores sólidos híbridos para fotossíntese artificial” por Tezeng Pan, Basudev Mighty, Satoshi Abe, Taiki Morita e Takafumi Ueno, 12 de julho de 2023, Nanomensagens.
doi: 10.1021/acs.nanolett.3c02355
